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BRAF致癌突变通过αC螺旋位移解除自抑制的共通机制解析
来自Lavoie团队的研究人员通过冷冻电镜(cryo-EM)解析了BRAF V600E等致癌突变体的三维结构,揭示其通过αC螺旋内移破坏CRD-KD自抑制界面(CRD-out),形成类二聚体活性构象的分子机制。研究发现小分子抑制剂PLX8394可通过稳定αC螺旋失活构象恢复自抑制状态,为靶向BRAF突变肿瘤治疗提供新思路。[查看]
http://cxbio.com/Article/brafzatbtgclxwyjczyz_1.html
真核CRISPR-Cas同源物Fanzor2的结构显示了基因编辑的前景
圣裘德儿童研究医院的科学家们研究了真核基因组编辑蛋白Fanzors的进化历程。利用低温电子显微镜(cryo-EM),研究人员深入了解了Fanzor2与其他rna引导核酸酶的结构差异,为未来的蛋白质工程工作提出了一个框架。研究结果发表在今天的《自然结构与分子生物学》杂志上。[查看]
http://cxbio.com/Article/zhcrisprcastywfanzor_1.html
确定难以捉摸的先天免疫蛋白的结构
UT西南大学的研究人员使用低温电子显微镜(cryo-EM)来确定迄今为止解决的最小膜蛋白STING(干扰素基因刺激因子)的近原子结构。他们的工作可以改善癌症的免疫疗法,改善狼疮等自身免疫性疾病的治疗方法。[查看]
http://cxbio.com/Article/helps-75841009231_1.html
美国科学家潜心研究30年,迎来端粒酶重大突破,有望逆转衰老问题
用低温电子显微镜(cryo-EM)测定人端粒酶全酶结构的空间填充模型。端粒酶催化染色体末端的端粒DNA(绿色)的合成,以补偿基因组复制过程中端粒的丢失。该结构由两个具有不同功能的裂片组成:负责DNA合成的催化核和一个H/ACA核糖核酸,对端粒酶的生物起源和对Cajal体的定位很重要。由于端粒酶的调控与癌症和衰老有关,因此人类端粒酶的第一个体系结构可视化是端粒酶领域和端粒治疗设计的一个重要突破。[查看]
http://cxbio.com/Article/mgkxjqxyj30nyldlmzdt_1.html
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